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<!DOCTYPE html>

<title>Thioflavin</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Thioflavin</h1>

</header>

</div>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Strukturformel

</th></tr>

<tr>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center; font-size:80%;">Thioflavin T

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Allgemeines

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;">Name

</td>

<td>Thioflavin

</td></tr>

<tr>

<td>Andere Namen

</td>

<td>

<ul><li>4-(3,6-Dimethyl-1,3-benzothiazol-3-2-yl)-N,N-dimethylanilinchlorid</li>

<li>2-[4-(Dimethylamin)phenyl]-3,6-dimethylbenzo[d]thiazol-3-chlorid</li>

<li>2-[4-(Dimethylamin)phenyl]-3,6-dimethylbenzothiazolchlorid</li>

<li><a href="Colour_Index" title="Colour Index">C.I.</a> Basic Yellow 1</li>

<li>Setoflavin T</li></ul>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Summenformel" title="Summenformel">Summenformel</a>

</td>

<td>C17H19ClN2S

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Externe Identifikatoren/Datenbanken

</th></tr>

<tr>

<td style="width:33%;"><a href="CAS-Nummer" title="CAS-Nummer">CAS-Nummer</a>

</td>

<td>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=2390-54-7">2390-54-7</a> (Thioflavin T)</li>

<li><a rel="nofollow" class="external text" href="https://commonchemistry.cas.org/detail?cas_rn=1326-12-1">1326-12-1</a> (Thioflavin S)</li></ul>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="EG-Nummer" title="EG-Nummer">EG-Nummer</a>

</td>

<td colspan="2">219-228-9

</td></tr>

<tr>

<td><a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">ECHA</a>-InfoCard

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="PubChem" title="PubChem">PubChem</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td><a href="ChemSpider" title="ChemSpider">ChemSpider</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-right:1px solid #a2a9b1;"><a href="Wikidata" title="Wikidata">Wikidata</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Eigenschaften

</th></tr>

<tr>

<td><a href="Molare_Masse" title="Molare Masse">Molare Masse</a>

</td>

<td>318,86 g·<a href="Mol" title="Mol">mol</a>−1

</td></tr>

<tr>

<th colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122;">Sicherheitshinweise

</th></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="text-align:center"><a href="Global_harmonisiertes_System_zur_Einstufung_und_Kennzeichnung_von_Chemikalien" title="Global harmonisiertes System zur Einstufung und Kennzeichnung von Chemikalien">GHS-Gefahrstoffkennzeichnung</a><a href="#cite_note-1">[1]</a>

</td>

</td></tr></tbody></table>

Gefahr

</td></tr>

<tr>

<td rowspan="2" width="33%" style="border-top:1px #A7A7A7 dashed; border-right:1px #A7A7A7 dashed;"><a href="H-_und_P-S%C3%A4tze" title="H- und P-Sätze">H- und P-Sätze</a>

</td>

</td></tr>

<tr>

<td style="border-top:1px #A7A7A7 dashed;">P: ?

</td></tr>

</tbody></table>

</td></tr>

<tr>

<td colspan="2" style="background:#FFDEAD; color:#202122; font-size:80%; text-align:center; line-height:150%; padding:.25em;">Wenn nicht anders vermerkt, gelten die angegebenen Daten bei <a href="Standardbedingungen" title="Standardbedingungen">Standardbedingungen</a> (0 °C, 1000 hPa).

</td></tr></tbody></table>

Thioflavin T ist ein <a href="Benzothiazol" title="Benzothiazol">Benzothiazol</a>-basierter <a href="Kationische_Farbstoffe" title="Kationische Farbstoffe">kationischer Farbstoff</a>, der als potenter Marker für <a href="Amyloidose" title="Amyloidose">Amyloidose</a> in der <a href="Histologie" title="Histologie">Histologie</a> eingesetzt wird.<a href="#cite_note-2">[2]</a> Er wird auch eingesetzt, um die elektrische Fluktuation in <a href="Bakterien" title="Bakterien">bakteriellen</a> <a href="Biofilm" title="Biofilm">Biofilmen</a> zu untersuchen.<a href="#cite_note-3">[3]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Herstellung_Thioflavin_T">Herstellung Thioflavin T</h2></div>

Thioflavin T ist das Trimethylchlorid des Dehydrothiotoluidins [6-Methyl-2-(4-aminophenyl)benzothiazol]. Durch Umsetzung von <a href="P-Toluidin" title="P-Toluidin">p-Toluidin</a> mit <a href="Schwefel" title="Schwefel">Schwefel</a> bei erhöhter Temperatur ist das Dehydrothiotoluidin zugänglich.<a href="#cite_note-4">[4]</a> Dieses wird durch die <a href="Methylierung" title="Methylierung">Methylierung</a> mit <a href="Methanol" title="Methanol">Methanol</a> unter Anwesenheit von <a href="Salzs%C3%A4ure" title="Salzsäure">Salz-</a> oder <a href="Schwefels%C3%A4ure" title="Schwefelsäure">Schwefelsäure</a> zum Thioflavin T umgesetzt.<a href="#cite_note-Hunger-5">[5]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Verwendung_Thioflavin_T">Verwendung Thioflavin T</h2></div>

Thioflavin T kann als Farbstoff zum Färben von <a href="Seide" title="Seide">Seide</a> und <a href="Tannine" title="Tannine">tannierter</a> <a href="Baumwolle" title="Baumwolle">Baumwolle</a> eingesetzt werden.<a href="#cite_note-Hunger-5">[5]</a>

Der Einsatz von Thioflavin in der <a href="Histologie" title="Histologie">Histologie</a> wurde erstmals 1959 von den Pathologen Philip S.Vassar und Charles F. Culling vom Department für <a href="Pathologie" title="Pathologie">Pathologie</a> der Universität Vancouver beschrieben. Hierbei wurde Thioflavin T zur histologischen Untersuchung von <a href="Nierenkrebs" title="Nierenkrebs">Nierentumoren</a> auf Amyloidose eingesetzt.<a href="#cite_note-6">[6]</a> In einem folgenden Bericht 1961 beschrieben sie bei der Untersuchung zweier <a href="Thyreoidektomie" title="Thyreoidektomie">hemithyreoidektomisch</a> erhaltenen <a href="Schilddr%C3%BCsenkrebs" title="Schilddrüsenkrebs">Schilddrüsenkarzinomen</a>. In beiden Proben erzeugte die Behandlung mit Thioflavin T eine leuchtend gelbgrün fluoreszierende Färbung in der <a href="Interstitium_(Anatomie)" title="Interstitium (Anatomie)">Stoma</a> der Tumore mittels <a href="Ultraviolettstrahlung" title="Ultraviolettstrahlung">ultraviolettem Licht</a> unter einem <a href="Fluoreszenzmikroskopie" title="Fluoreszenzmikroskopie">Fluoreszensmikroskop</a> deutlich zu erkennen.<a href="#cite_note-7">[7]</a>

Bei weiteren Untersuchungen zeigte sich, dass Thioflavin T mit einer Vielzahl von Gewebekomponenten interagiert. Diese erzeugen jeweils spezifische Färbungsmuster. Zu den Gewebearten gehören Mucopolysacaride, Nukleinsäuren und viele Strukturen, welche in Amyloidfibrillen enthalten sind. Besonders bei der Diagnose der <a href="Alzheimer-Krankheit" title="Alzheimer-Krankheit">Alzheimer-Erkrankung</a> werden diese Eigenschaften genutzt. So wurde die Untersuchung der Fluoreszenzfärbung von <a href="Senile_Plaques" title="Senile Plaques">senilen</a>, aber nicht <a href="Senile_Plaques" title="Senile Plaques">diffusen Plaques</a> in den betroffenen Regionen des Alzheimer-Syndroms, sowie die grün-doppelbrechende Congo-Rot-Färbung der gleichen Strukturen wurden als anatomische neuropathologische Kriterien für die Krankheit festgelegt.<a href="#cite_note-:1-8">[8]</a> Die Diagnose von Amyloidfibrillen kann <a href="In_vivo" title="In vivo">in vivo</a>, <a href="Ex_vivo" title="Ex vivo">ex vivo</a> oder <a href="In_vitro" title="In vitro">in vitro</a> erfolgen.<a href="#cite_note-:2-9">[9]</a>

Die Struktur von Thioflavin T hat ein <a href="Hydrophobie" title="Hydrophobie">hydrophobes</a> Ende mit einer <a href="Dimethylamin" title="Dimethylamin">Dimethylaminogruppe</a>, welche sich in <a href="Substitutionsmuster" title="Substitutionsmuster">Paraposition</a> zu einer <a href="Polarit%C3%A4t_(Chemie)" title="Polarität (Chemie)">polaren</a> Benzothiazolgruppe an einer <a href="Phenylgruppe" title="Phenylgruppe">Phenylgruppe</a> befindet. Durch diese Kombination von polaren und hydrophoben Regionen, bilden die Thioflavin T-Moleküle in wässrigen Lösungen <a href="Mizellen" class="mw-redirect" title="Mizellen">Mizellen</a> mit hydrophoben Innenräumen. Das positiv geladene Stickstoff-Atom zeigt dabei auf das Lösungsmittel. Dadurch bilden sich zwischen den Thioflavin T-Mizellen und den Gewebestrukturen Wasserstoffbrückenbindungen aus.<a href="#cite_note-:2-9">[9]</a>

Durch die die Bindung des Thioflavin T an die Amylidosefibrillen findet eine <a href="Rotverschiebung" title="Rotverschiebung">Rotverschiebung</a> des <a href="Elektromagnetisches_Spektrum" title="Elektromagnetisches Spektrum">Anregungsspektrums</a> von 336 nm des freien Farbstoffes in wässriger Lösung zu einem Erregungsmaximum von 450 nm des gebundenen Farbstoffes statt. Diese charakteristische <a href="Hyperchromieeffekt" title="Hyperchromieeffekt">hyperchromische</a><a href="#cite_note-10">[10]</a> Fluoreszenzanregungsverschiebung findet jedoch nur bei Amyloidosen, welche über die <a href="Multimer" title="Multimer">multimeren</a> fibrillären Formen der <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Blatt</a>-Polymere verfügen. Nur die <a href="%CE%92-Faltblatt" title="Β-Faltblatt">β-Blatt</a>-Polymere bieten eine geeignete Umgebung zur Stabilisierung des elektronischen Grundzustandes des Farbstoffes, durch den sich die große Rotverschiebung des Anregungsmaximums ergibt.<a href="#cite_note-:1-8">[8]</a> Eine andere Studie nennt die <a href="Elektrostatik" title="Elektrostatik">elektrostatische Wechselwirkung</a> zwischen Doppelsträngiger <a href="Desoxyribonukleins%C3%A4ure" title="Desoxyribonukleinsäure">DNA</a> und Thioflavin T als mögliche Ursache für eine Rotverschiebung in derselben Größenordnung, welche jedoch von der <a href="Konzentration_(Chemie)" title="Konzentration (Chemie)">Konzentration</a> der DNA abhängig ist und durch die Anwesenheit von <a href="Natriumchlorid" title="Natriumchlorid">Natriumchlorid</a> eliminiert werden kann.<a href="#cite_note-11">[11]</a>

Die Veränderung des Spektrums des Farbstoffes ergibt sich aus einer Rotationsimmobilisierung der Phenylgruppe. Diese verhält sich in freier Lösung wie ein molekularer Rotor. Demnach konkurriert im freien Molekül ein nicht fluoreszierender TICT-Prozess (twisted intramolecular <a href="Charge-Transfer-Komplexe" title="Charge-Transfer-Komplexe">charge transfer</a>) mit einem fluoreszierenden LE-Zustand (localy excited). Demnach ändert sich der <a href="Diederwinkel" title="Diederwinkel">Torsionswinkel</a> durch den TICT-Prozess zwischen der Phenylgruppe und der Benzothiazolgruppe im angeregten <a href="Multiplizit%C3%A4t" title="Multiplizität">Singulettzustand</a> von 37° auf 90°. Dieser Prozess konkurriert effektiv mit dem <a href="Energieniveau" title="Energieniveau">Strahlungsübergang</a> des LE-Zustandes und löscht die Fluoreszenz dadurch aus. Wenn das Thioflavin T-Molekül jedoch an ein Amyloid gebunden ist, wird diese Rotation unterbunden, wodurch die Löschung des fluoreszierenden LE-Zustandes unterdrückt wird.<a href="#cite_note-12">[12]</a><a href="#cite_note-13">[13]</a>

Thioflavin T erzeugt eine überragend spezifische bzw. charakteristische Fluoreszenz bei Amyloidose, das einzige falsch-positive Ergebnis von Thioflavin T in diesem Spektrum kam bei <a href="Polysaccharide" title="Polysaccharide">Polysacchariden</a> in der <a href="Aorta" title="Aorta">Aortenwand</a> bei dem <a href="Marfan-Syndrom" title="Marfan-Syndrom">Marfan-Syndrom</a> vor.<a href="#cite_note-14">[14]</a>

Genetische Studien mit Fadenwürmern der Art <a href="Caenorhabditis_elegans" title="Caenorhabditis elegans">Caenorhabditis elegans</a> haben gezeigt, dass der Einsatz von Thioflavin T die Aggregation von Proteinfibrillen verlangsamen kann. Dies kann zu einer erheblich verlängerten Lebensdauer und einem verlangsamten Alterungsprozess führen. Zudem unterdrückt Thioflavin T auch pathologische Merkmale mutierter metastabiler Proteine und β-amyloid-assoziierte <a href="Toxizit%C3%A4t" title="Toxizität">Toxizität</a> beim Menschen. Dies kann zu einer pharmazeutischen Pflege des Protein-<a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a>-Netzwerks führen, welches eine tiefgreifende Wirkung auf die Alterung und auf altersbedingte Krankheiten haben kann.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Thioflavin_S">Thioflavin S</h2></div>

Thioflavin S erhält man durch <a href="Sulfierung" title="Sulfierung">Sulfierung</a> bei der Methylierung der Purinbase mit Schwefelsäure.<a href="#cite_note-Hunger-5">[5]</a> Es ist ein komplexes Gemischung von Verbindungen, deren Strukturen nicht charakterisiert wurden.<a href="#cite_note-15">[15]</a><a href="#cite_note-:0-16">[16]</a>

Da sich bei der Bindung von Thioflavin S an die Amyloidfibrillen zwar die <a href="Emissionsspektrum" title="Emissionsspektrum">Emissionsintensität</a> um ein Vielfaches erhöht, ohne dass sich jedoch die Anregungs- und Emissionsspektren ändern, führt dies zu einer hohen Hintergrundfluoreszenz. Dadurch ist dieser Farbstoff nicht für <a href="Quantitative_Analyse" title="Quantitative Analyse">quantitative Analysen</a> in Lösung geeignet.<a href="#cite_note-:0-16">[16]</a>

Die Bindungsart von Thioflavon S an die Amyloidose entspricht dabei wahrscheinlich derselben wie der von <a href="Kongorot" title="Kongorot">Kongorot</a>.<a href="#cite_note-17">[17]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<div class="sisterproject" style="margin:0.1em 0 0 0;"><div class="noresize noviewer" style="display:inline-block; line-height:10px; min-width:1.6em; text-align:center;" aria-hidden="true" role="presentation"></div><a class="external text" href="https://commons.wikimedia.org/wiki/Category:Thioflavin_T?uselang=de">Commons: Thioflavin</a> – Sammlung von Bildern, Videos und Audiodateien</div>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Registrierungsdossier zu <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.echa.europa.eu/de/registration-dossier/-/registered-dossier/24492/2/1">2-[4-(dimethylamino)phenyl]-3,6-dimethylbenzothiazolium chloride</a> (Abschnitt GHS) bei der <a href="Europ%C3%A4ische_Chemikalienagentur" title="Europäische Chemikalienagentur">Europäischen Chemikalienagentur</a> (ECHA), abgerufen am 21. November 2022.<div class="editoronly" style="display:none;"></div>

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> <cite style="font-style:italic">Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics</cite>. Band 1804, Nr. 7, 1. Juli 2010, S. 1405–1412, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2010.04.001">10.1016/j.bbapap.2010.04.001</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/20399286?dopt=Abstract">PMID 20399286</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2880406/">PMC 2880406</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Molecular+mechanism+of+Thioflavin-T+binding+to+amyloid+fibrils&rft.date=2010-07-01&rft.doi=10.1016%2Fj.bbapap.2010.04.001&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Proteins+and+Proteomics&rft.pages=1405-1412&rft.pmc=2880406&rft.pmid=20399286&rft.volume=1804" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-3"><a href="#cite_ref-3">↑</a> Gürol M. Süel, Jordi Garcia-Ojalvo, San Ly, Munehiro Asally, Jintao Liu: <cite style="font-style:italic">Ion channels enable electrical communication in bacterial communities</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Nature</cite>. Band 527, Nr. 7576, November 2015, S. 59–63, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1038/nature15709">10.1038/nature15709</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26503040?dopt=Abstract">PMID 26503040</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC4890463/">PMC 4890463</a> (freier Volltext).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Ion+channels+enable+electrical+communication+in+bacterial+communities&rft.au=G%C3%BCrol+M.+S%C3%BCel%2C+Jordi+Garcia-Ojalvo%2C+San+Ly%2C+...&rft.date=2015-11&rft.doi=10.1038%2Fnature15709&rft.genre=journal&rft.issue=7576&rft.jtitle=Nature&rft.pages=59-63&rft.pmc=4890463&rft.pmid=26503040&rft.volume=527" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-4"><a href="#cite_ref-4">↑</a> <a href="Rudolf_Nietzki" title="Rudolf Nietzki">Rudolf Nietzki</a>: Chemie der organischen Farbstoffe. 5. Auflage, Julius Springer, Berlin 1906, S. 289 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://archive.org/details/chemiederorganis00nietrich/page/288/mode/2up">Digitalisat</a>).

</li>

<li id="cite_note-Hunger-5">↑ <a href="#cite_ref-Hunger_5-0">a</a> <a href="#cite_ref-Hunger_5-1">b</a> <a href="#cite_ref-Hunger_5-2">c</a> Klaus Hunger (Hrsg.): <cite style="font-style:italic">Industrial Dyes: Chemistry, Properties, Applications</cite>. WILEY-VCH Verlag, Weinheim 2003, ISBN 978-3-662-01950-4, S. 261 (<a rel="nofollow" class="external text" href="https://books.google.de/books?id=uAzS4Hk2TgwC&pg=PA261#v=onepage">eingeschränkte Vorschau</a> in der Google-Buchsuche).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.btitle=Industrial+Dyes%3A+Chemistry%2C+Properties%2C+Applications&rft.date=2003&rft.genre=book&rft.isbn=9783662019504&rft.pages=261&rft.place=Weinheim&rft.pub=WILEY-VCH+Verlag" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Matthew Biancalana, Shohei Koide: <cite style="font-style:italic">Molecular mechanism of Thioflavin-T binding to amyloid fibrils</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – Proteins and Proteomics</cite>. Band 1804, Nr. 7, Juli 2010, S. 1405–1412, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2010.04.001">10.1016/j.bbapap.2010.04.001</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Molecular+mechanism+of+Thioflavin-T+binding+to+amyloid+fibrils&rft.au=Matthew+Biancalana%2C+Shohei+Koide&rft.date=2010-07&rft.doi=10.1016%2Fj.bbapap.2010.04.001&rft.genre=journal&rft.issue=7&rft.jtitle=Biochimica+et+Biophysica+Acta+%28BBA%29+-+Proteins+and+Proteomics&rft.pages=1405-1412&rft.volume=1804" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> Philip S. Vassar, Charles F. Culling: <cite style="font-style:italic">The Significance of Amyloid in Carcinoma of the Thyroid Gland</cite>. In: <cite style="font-style:italic">American Journal of Clinical Pathology</cite>. Band 36, Nr. 3, 1. September 1961, S. 244–247, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/ajcp%2F36.3.244">10.1093/ajcp/36.3.244</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=The+Significance+of+Amyloid+in+Carcinoma+of+the+Thyroid+Gland&rft.au=Philip+S.+Vassar%2C+Charles+F.+Culling&rft.date=1961-09-01&rft.doi=10.1093%2Fajcp%2F36.3.244&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=American+Journal+of+Clinical+Pathology&rft.pages=244-247&rft.volume=36" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:1-8">↑ <a href="#cite_ref-:1_8-0">a</a> <a href="#cite_ref-:1_8-1">b</a> Harry LeVine: <cite style="font-style:italic">Thioflavine T interaction with amyloid β-sheet structures</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Amyloid</cite>. Band 2, Nr. 1, Januar 1995, S. 1–6, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.3109/13506129509031881">10.3109/13506129509031881</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Thioflavine+T+interaction+with+amyloid+%CE%B2-sheet+structures&rft.au=Harry+LeVine&rft.date=1995-01&rft.doi=10.3109%2F13506129509031881&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Amyloid&rft.pages=1-6&rft.volume=2" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-:2-9">↑ <a href="#cite_ref-:2_9-0">a</a> <a href="#cite_ref-:2_9-1">b</a> <cite style="font-style:italic">Mechanism of thioflavin T binding to amyloid fibrils</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Structural Biology</cite>. Band 151, Nr. 3, 1. September 2005, S. 229–238, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/j.jsb.2005.06.006">10.1016/j.jsb.2005.06.006</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Mechanism+of+thioflavin+T+binding+to+amyloid+fibrils&rft.date=2005-09-01&rft.doi=10.1016%2Fj.jsb.2005.06.006&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Journal+of+Structural+Biology&rft.pages=229-238&rft.volume=151" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-10"><a href="#cite_ref-10">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.spektrum.de/lexikon/physik/hyperchromie/7043">Hyperchromie.</a> In: Lexikon der Physik. Spektrum.de-Logo, abgerufen am 28. Februar 2019.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AThioflavin&rft.title=Hyperchromie&rft.description=Hyperchromie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fwww.spektrum.de%2Flexikon%2Fphysik%2Fhyperchromie%2F7043&rft.publisher=Spektrum.de-Logo">

</li>

<li id="cite_note-11"><a href="#cite_ref-11">↑</a> <cite style="font-style:italic">Emission of thioflavin T and its control in the presence of DNA</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Photochemistry and Photobiology A: Chemistry</cite>. Band 162, Nr. 1, 20. Februar 2004, S. 129–137, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/S1010-6030%2803%2900320-4">10.1016/S1010-6030(03)00320-4</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Emission+of+thioflavin+T+and+its+control+in+the+presence+of+DNA&rft.date=2004-02-20&rft.doi=10.1016%2FS1010-6030%2803%2900320-4&rft.genre=journal&rft.issue=1&rft.jtitle=Journal+of+Photochemistry+and+Photobiology+A%3A+Chemistry&rft.pages=129-137&rft.volume=162" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-12"><a href="#cite_ref-12">↑</a> Vitali I. Stsiapura, Alexander A. Maskevich, Valery A. Kuzmitsky, Konstantin K. Turoverov, Irina M. Kuznetsova: <cite style="font-style:italic">Computational Study of Thioflavin T Torsional Relaxation in the Excited State</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Physical Chemistry A</cite>. Band 111, Nr. 22, Juni 2007, S. 4829–4835, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1021/jp070590o">10.1021/jp070590o</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Computational+Study+of+Thioflavin+T+Torsional+Relaxation+in+the+Excited+State&rft.au=Vitali+I.+Stsiapura%2C+Alexander+A.+Maskevich%2C+Valery+A.+Kuzmitsky%2C+...&rft.date=2007-06&rft.doi=10.1021%2Fjp070590o&rft.genre=journal&rft.issue=22&rft.jtitle=The+Journal+of+Physical+Chemistry+A&rft.pages=4829-4835&rft.volume=111" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-13"><a href="#cite_ref-13">↑</a> E. S. Voropai, M. P. Samtsov, K. N. Kaplevskii, A. A. Maskevich, V. I. Stepuro: <cite style="font-style:italic">Spectral Properties of Thioflavin T and Its Complexes with Amyloid Fibrils</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Applied Spectroscopy</cite>. Band 70, Nr. 6, November 2003, S. 868–874, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1023/b%3Ajaps.0000016303.37573.7e">10.1023/b:japs.0000016303.37573.7e</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Spectral+Properties+of+Thioflavin+T+and+Its+Complexes+with+Amyloid+Fibrils&rft.au=E.+S.+Voropai%2C+M.+P.+Samtsov%2C+K.+N.+Kaplevskii%2C+...&rft.date=2003-11&rft.doi=10.1023%2Fb%3Ajaps.0000016303.37573.7e&rft.genre=journal&rft.issue=6&rft.jtitle=Journal+of+Applied+Spectroscopy&rft.pages=868-874&rft.volume=70" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-14"><a href="#cite_ref-14">↑</a> S. M. Saeed, Gerald Fine: <cite style="font-style:italic">Thioflavin-T for Amyloid Detection</cite>. In: <cite style="font-style:italic">American Journal of Clinical Pathology</cite>. Band 47, Nr. 5, 1. Mai 1967, S. 588–593, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1093/ajcp%2F47.5.588">10.1093/ajcp/47.5.588</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Thioflavin-T+for+Amyloid+Detection&rft.au=S.+M.+Saeed%2C+Gerald+Fine&rft.date=1967-05-01&rft.doi=10.1093%2Fajcp%2F47.5.588&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=American+Journal+of+Clinical+Pathology&rft.pages=588-593&rft.volume=47" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-15"><a href="#cite_ref-15">↑</a> GABRIEL KELIÉNYI: <cite style="font-style:italic">ON THE HISTOCHEMISTRY OF AZO GROUP-FREE THIAZOLE DYES</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Histochemistry & Cytochemistry</cite>. Band 15, Nr. 3, März 1967, S. 172–180, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1177/15.3.172">10.1177/15.3.172</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=ON+THE+HISTOCHEMISTRY+OF+AZO+GROUP-FREE+THIAZOLE+DYES&rft.au=GABRIEL+KELI%C3%89NYI&rft.date=1967-03&rft.doi=10.1177%2F15.3.172&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Journal+of+Histochemistry+%26+Cytochemistry&rft.pages=172-180&rft.volume=15" style="display:none">

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<li id="cite_note-:0-16">↑ <a href="#cite_ref-:0_16-0">a</a> <a href="#cite_ref-:0_16-1">b</a> Harry LeVine: <cite style="font-style:italic">[18] Quantification of β-sheet amyloid fibril structures with thioflavin T</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Methods in Enzymology</cite>. Elsevier, 1999, ISBN 978-0-12-182210-1, S. 274–284, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1016/s0076-6879%2899%2909020-5">10.1016/s0076-6879(99)09020-5</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=%5B18%5D+Quantification+of+%CE%B2-sheet+amyloid+fibril+structures+with+thioflavin+T&rft.au=Harry+LeVine&rft.btitle=Methods+in+Enzymology&rft.date=1999&rft.doi=10.1016%2Fs0076-6879%2899%2909020-5&rft.genre=book&rft.isbn=9780121822101&rft.pages=274-284&rft.pub=Elsevier" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-17"><a href="#cite_ref-17">↑</a> Harry Levine: <cite style="font-style:italic">Thioflavine T interaction with synthetic Alzheimer's disease β-amyloid peptides: Detection of amyloid aggregation in solution</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Protein Science</cite>. Band 2, Nr. 3, 31. Dezember 2008, S. 404–410, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1002/pro.5560020312">10.1002/pro.5560020312</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Thioflavin&rft.atitle=Thioflavine+T+interaction+with+synthetic+Alzheimer%27s+disease+%CE%B2-amyloid+peptides%3A+Detection+of+amyloid+aggregation+in+solution&rft.au=Harry+Levine&rft.date=2008-12-31&rft.doi=10.1002%2Fpro.5560020312&rft.genre=journal&rft.issue=3&rft.jtitle=Protein+Science&rft.pages=404-410&rft.volume=2" style="display:none">

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